Strona główna » Wiedza » Profilaktyka i leczenie » Czy potrzebujemy argininy

Czy potrzebujemy argininy

Argininę naukowcy badają od ponad stu lat. Już w 1886 roku wyizolowano ją z pestek łubinu. W 1932 Hans Krebs odkrył, że arginina pełni istotna rolę w skomplikowanym procesie wytwarzania energii w komórce (nadmiar azotu z aminokwasów jest usuwany przez cykl ornitynowy, w którym bierze udział arginina). Prawdziwą eksplozję zainteresowania argininą wywołało pewne wydarzenie w Sztokholmie, a dokładnie na uniwersytecie medycznym w Solnie. To tam, w Instytucie Karolinska, przyznawana jest Nagroda Nobla w dziedzinie fizjologii i medycyny. I w 1998 roku została ona przyznana trzyosobowej grupie badaczy (Robert F. Furchgott, Louis J. Ignarro, Ferid Murad) za odkrycie „tlenku azotu jako cząsteczki sygnałowej w układzie sercowo-naczyniowym.”
Co ma to wspólnego z argininą? Otóż jest ona prekursorem tlenku azotu (NO), czyli to z niej powstaje tak istotna dla naszego układu krwionośnego substancja.

Serce kocha argininę

To niepozorne odkrycie trio uczonych okazało się przełomem. Dziś wiemy, że tlenek azotu wpływa na spadek ciśnienia tętniczego i zmniejszenie ryzyka zawału serca (NO rozkurcza mięśnie gładkie naczyń). Pełni także istotną rolę w zwiększeniu odporności organizmu i efektywności podczas wysiłku oraz gospodarkę hormonalną.
Światowej sławy ekspert w badaniach między innymi nad wpływem argininy na funkcjonowanie człowieka,  prof. Tadeusz Maliński powiedział kiedyś: „Uważa się powszechnie, że bez tlenu człowiek nie jest w stanie żyć. Jednak bez jego dopływu serce będzie biło przez 3–4 minuty. Ale bez zaopatrzenia w tlenek azotu serce może uderzyć zaledwie kilkanaście razy”.
Innych korzyści jest więcej, ale często przewija się pytanie:

Czy potrzebujemy jeść l-argininę?

Najpierw małe wyjaśnienie. Literka “L” oznacza, że jest to forma naturalna, przyswajana przez nasz organizm. Jeśli więc szukamy źródeł argininy, to powinna to być właśnie l-arginina. Kolejnym wartym wyjaśnienia problemem jest klasyfikacja samej argininy.
Otóż jest to aminokwas, czyli białko. Część białek jest produkowana przez organizm. Są to aminokwasy endogenne. Organizm nie potrafi syntetyzować jednak 8 aminokwasów. Muszą być one dostarczane w pożywieniu. Nazywamy je aminokwasami egzogennymi (niezbędnymi: izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i walina).
Nie ma wśród nich argininy, bo jest ona wytwarzana przez nasz organizm. I tu zaczyna się pewien problem. Otóż w szczególnych warunkach, np. podczas szybkiego wzrostu lub choroby, jej synteza jest niewystarczająca. Część aminokwasów nazywa się więc względnie egzogennymi (histydyna, seryna i arginina). Arginina i histydyna wymieniana jest w opracowaniach naukowych jako aminokwas egzogenny (niezbędny) u dzieci.

Szybszy powrót do sił

W tym miejscu zajmiemy się jednym aspektem: wykorzystaniem argininy w trakcie rekonwalescencji. Arginina wraz z kwasami tłuszczowymi wspomaga leczenie oparzeń. Wpływa na zmniejszyć powierzchni oparzeń i obniża ryzyko ich zakażeń.
Może być także skutecznym białkiem stosowanym w przyspieszeniu gojenia ran i regeneracji uszkodzonych kości. Ciekawe są także doniesienia dotyczące efektywnego zastosowania argininy w terapii osób nadmiernie chudych – sprzyja w szybkim osiągnięciu pożądanej masy ciała.

 

Ścibior D. i Czeczot H.”Arginina – metabolizm i funkcje w organizmie człowieka”, Postȩpy higieny i medycyny doświadczalnej, 2004; tom 58: 321-332Pui Y, Fisher H. “Factorial supplementation with arginine and glycine on nitrogen retention and body weight gain in the traumatized rat.” J Nutr 1979;109:240-6.Gottschlich ”Differential effects of three enteral dietary regimens on selected outcome variables in burn patients.” JPEN J Parenter Enteral Nutr 1990;14:225-36.